Relazione tra proteine, peptidi e amminoacidi
Proteine: macromolecole funzionali formate da una o più catene polipeptidiche che si ripiegano in specifiche strutture tridimensionali attraverso eliche, foglietti, ecc.
Catene polipeptidiche: molecole a catena composte da due o più amminoacidi legati da legami peptidici.
Aminoacidi: i mattoni fondamentali delle proteine; in natura ne esistono più di 20 tipi.
In sintesi, le proteine sono composte da catene polipeptidiche, che a loro volta sono composte da amminoacidi.
Processo di digestione e assorbimento delle proteine negli animali
Pretrattamento orale: il cibo viene fisicamente scomposto masticando in bocca, aumentando la superficie per la digestione enzimatica. Poiché la bocca è priva di enzimi digestivi, questa fase è considerata digestione meccanica.
Analisi preliminare nello stomaco:
Una volta che le proteine frammentate entrano nello stomaco, l'acido gastrico le denatura, esponendo i legami peptidici. La pepsina scompone quindi enzimaticamente le proteine in polipeptidi di grandi dimensioni, che successivamente entrano nell'intestino tenue.
Digestione nell'intestino tenue: la tripsina e la chimotripsina nell'intestino tenue scompongono ulteriormente i polipeptidi in piccoli peptidi (dipeptidi o tripeptidi) e amminoacidi. Questi vengono poi assorbiti nelle cellule intestinali tramite i sistemi di trasporto degli amminoacidi o il sistema di trasporto dei piccoli peptidi.
Nell'alimentazione animale, sia gli oligoelementi chelati con proteine che quelli chelati con piccoli peptidi migliorano la biodisponibilità degli oligoelementi attraverso la chelazione, ma differiscono significativamente nei meccanismi di assorbimento, nella stabilità e negli scenari di applicazione. Di seguito viene fornita un'analisi comparativa sotto quattro aspetti: meccanismo di assorbimento, caratteristiche strutturali, effetti applicativi e scenari idonei.
1. Meccanismo di assorbimento:
| Indicatore di confronto | Oligoelementi chelati con proteine | Piccoli elementi in traccia chelati con peptidi |
|---|---|---|
| Definizione | I chelati utilizzano proteine macromolecolari (ad esempio, proteine vegetali idrolizzate, proteine del siero del latte) come vettori. Gli ioni metallici (ad esempio, Fe²⁺, Zn²⁺) formano legami di coordinazione con i gruppi carbossilici (-COOH) e amminici (-NH₂) dei residui amminoacidici. | Utilizza piccoli peptidi (composti da 2-3 amminoacidi) come vettori. Gli ioni metallici formano chelati ad anello a cinque o sei elementi più stabili, con gruppi amminici, gruppi carbossilici e gruppi a catena laterale. |
| Via di assorbimento | Richiedono la scomposizione da parte di proteasi (ad esempio, tripsina) nell'intestino in piccoli peptidi o amminoacidi, rilasciando gli ioni metallici chelati. Questi ioni entrano quindi nel flusso sanguigno tramite diffusione passiva o trasporto attivo attraverso canali ionici (ad esempio, trasportatori DMT1, ZIP/ZnT) sulle cellule epiteliali intestinali. | Possono essere assorbiti come chelati intatti direttamente attraverso il trasportatore peptidico (PepT1) sulle cellule epiteliali intestinali. All'interno della cellula, gli ioni metallici vengono rilasciati dagli enzimi intracellulari. |
| Limitazioni | Se l'attività degli enzimi digestivi è insufficiente (ad esempio, negli animali giovani o sotto stress), l'efficienza della degradazione proteica è bassa. Ciò può portare alla rottura prematura della struttura chelata, consentendo agli ioni metallici di legarsi a fattori antinutrizionali come il fitato, riducendone l'utilizzo. | Bypassa l'inibizione competitiva intestinale (ad esempio, causata dall'acido fitico) e l'assorbimento non dipende dall'attività degli enzimi digestivi. Particolarmente adatto ad animali giovani con apparato digerente immaturo o animali malati/indeboliti. |
2. Caratteristiche strutturali e stabilità:
| Caratteristica | Oligoelementi chelati con proteine | Piccoli elementi in traccia chelati con peptidi |
|---|---|---|
| Peso molecolare | Grande (5.000~20.000 Da) | Piccolo (200~500 Da) |
| Forza del legame chelato | Legami coordinati multipli, ma la conformazione molecolare complessa porta a una stabilità generalmente moderata. | La semplice conformazione peptidica corta consente la formazione di strutture ad anello più stabili. |
| Capacità anti-interferenza | Sensibile all'influenza dell'acido gastrico e alle fluttuazioni del pH intestinale. | Maggiore resistenza agli acidi e agli alcali; maggiore stabilità nell'ambiente intestinale. |
3. Effetti dell'applicazione:
| Indicatore | Chelati proteici | Piccoli chelati peptidici |
|---|---|---|
| Biodisponibilità | Dipende dall'attività degli enzimi digestivi. Efficace negli animali adulti sani, ma la sua efficacia diminuisce significativamente negli animali giovani o stressati. | Grazie alla via di assorbimento diretta e alla struttura stabile, la biodisponibilità degli oligoelementi è superiore del 10%~30% rispetto a quella dei chelati proteici. |
| Estensibilità funzionale | Funzionalità relativamente debole, servono principalmente come trasportatori di oligoelementi. | I piccoli peptidi stessi possiedono funzioni quali la regolazione immunitaria e l'attività antiossidante, offrendo effetti sinergici più forti con gli oligoelementi (ad esempio, il peptide selenometionina fornisce sia integrazione di selenio che funzioni antiossidanti). |
4. Scenari idonei e considerazioni economiche:
| Indicatore | Oligoelementi chelati con proteine | Piccoli elementi in traccia chelati con peptidi |
|---|---|---|
| Animali adatti | Animali adulti sani (ad esempio, suini da ingrasso, galline ovaiole) | Animali giovani, animali sotto stress, specie acquatiche ad alto rendimento |
| Costo | Inferiore (materie prime facilmente reperibili, processo semplice) | Più elevato (costo elevato della sintesi e purificazione dei piccoli peptidi) |
| Impatto ambientale | Le parti non assorbite possono essere espulse con le feci, con il rischio di inquinare l'ambiente. | Elevato tasso di utilizzo, minor rischio di inquinamento ambientale. |
Riepilogo:
(1) Per gli animali con elevati requisiti di oligoelementi e debole capacità digestiva (ad esempio, suinetti, pulcini, larve di gamberetti) o per gli animali che necessitano di una rapida correzione delle carenze, si raccomandano piccoli chelati peptidici come scelta prioritaria.
(2) Per i gruppi sensibili ai costi con una normale funzione digestiva (ad esempio, bestiame e pollame nella fase di finissaggio finale), è possibile selezionare oligoelementi chelati con proteine.
Data di pubblicazione: 14-11-2025
