2.43
1,65
1,98
0,73
1,88
1,81
2.43
2.2 Sostanze standard utilizzate nella curva di calibrazione della distribuzione relativa della massa molecolare: insulina, micopeptidi, glicina-glicina-tirosina-arginina, glicina-glicina-glicina
3 Strumenti e apparecchiature
23.2
21.4
22.2
16.1
22.3
20.8
23.9
27,5
Complessivamente, la proporzione di amminoacidi nei prodotti Sustar è superiore a quella presente nei prodotti Zinpro.
Parte 8 Effetti dell'uso
Effetti di diverse fonti di oligoelementi sulle prestazioni produttive e sulla qualità delle uova di galline ovaiole nella fase finale della deposizione.
Processo di produzione
Tecnologia di chelazione mirata
Tecnologia di emulsificazione a taglio
Tecnologia di spruzzatura e asciugatura a pressione
Tecnologia di refrigerazione e deumidificazione
Tecnologia avanzata per il controllo ambientale
Appendice A: Metodi per la determinazione della distribuzione della massa molecolare relativa dei peptidi
Adozione della norma: GB/T 22492-2008
1 Principio del test:
È stato determinato mediante cromatografia di filtrazione su gel ad alte prestazioni. In altre parole, utilizzando un riempitivo poroso come fase stazionaria, basandosi sulla differenza nella dimensione della massa molecolare relativa dei componenti del campione per la separazione, rilevata al legame peptidico alla lunghezza d'onda di assorbimento ultravioletto di 220 nm, utilizzando il software di elaborazione dati dedicato per la determinazione della distribuzione della massa molecolare relativa mediante cromatografia di filtrazione su gel (ovvero, il software GPC), i cromatogrammi e i relativi dati sono stati elaborati e calcolati per ottenere la dimensione della massa molecolare relativa del peptide di soia e l'intervallo di distribuzione.
2. Reagenti
L'acqua utilizzata negli esperimenti deve soddisfare le specifiche per l'acqua secondaria previste dalla norma GB/T6682; i reagenti utilizzati, salvo disposizioni speciali, devono essere di purezza analitica.
2.1 I reagenti includono acetonitrile (puro cromatograficamente), acido trifluoroacetico (puro cromatograficamente),
2.2 Sostanze standard utilizzate nella curva di calibrazione della distribuzione relativa della massa molecolare: insulina, micopeptidi, glicina-glicina-tirosina-arginina, glicina-glicina-glicina
3 Strumenti e apparecchiature
3.1 Cromatografo liquido ad alte prestazioni (HPLC): una stazione di lavoro cromatografica o un integratore dotato di rivelatore UV e software per l'elaborazione dei dati GPC.
3.2 Unità di filtrazione e degassamento sottovuoto della fase mobile.
3.3 Bilancia elettronica: valore graduato 0,000 1 g.
4 fasi operative
4.1 Condizioni cromatografiche ed esperimenti di adattamento del sistema (condizioni di riferimento)
- 4.1.1 Colonna cromatografica: TSKgelG2000swxl300 mm×7,8 mm (diametro interno) o altre colonne a gel dello stesso tipo con prestazioni simili, adatte alla determinazione di proteine e peptidi.
- 4.1.2 Fase mobile: Acetonitrile + acqua + acido trifluoroacetico = 20 + 80 + 0,1.
- 4.1.3 Lunghezza d'onda di rilevamento: 220 nm.
- 4.1.4 Portata: 0,5 mL/min.
- 4.1.5 Tempo di rilevamento: 30 min.
- 4.1.6 Volume di iniezione del campione: 20 μL.
- 4.1.7 Temperatura della colonna: temperatura ambiente.
- 4.1.8 Per far sì che il sistema cromatografico soddisfacesse i requisiti di rilevamento, è stato stabilito che, nelle suddette condizioni cromatografiche, l'efficienza della colonna cromatografica su gel, ovvero il numero teorico di piatti (N), non fosse inferiore a 10000, calcolato sulla base dei picchi dello standard tripeptidico (Glicina-Glicina-Glicina).
- 4.2 Produzione di curve standard di massa molecolare relativa
- Le soluzioni standard di peptidi a diversa massa molecolare relativa, con una concentrazione di massa di 1 mg/mL, sono state preparate mediante adattamento della fase mobile, miscelate in una determinata proporzione, filtrate attraverso una membrana a fase organica con porosità compresa tra 0,2 μm e 0,5 μm e iniettate nel campione. Successivamente, sono stati ottenuti i cromatogrammi degli standard. Le curve di calibrazione della massa molecolare relativa e le relative equazioni sono state ricavate tracciando il logaritmo della massa molecolare relativa in funzione del tempo di ritenzione o mediante regressione lineare.
4.3 Trattamento del campione
Pesare accuratamente 10 mg di campione in un matraccio volumetrico da 10 mL, aggiungere una piccola quantità di fase mobile, agitare con ultrasuoni per 10 minuti, in modo che il campione sia completamente disciolto e miscelato, diluire con la fase mobile fino al segno di taratura e quindi filtrare attraverso una membrana a fase organica con una dimensione dei pori di 0,2 μm~0,5 μm, e il filtrato è stato analizzato secondo le condizioni cromatografiche descritte in A.4.1.
- 5. Calcolo della distribuzione relativa della massa molecolare
- Dopo aver analizzato la soluzione campione preparata in 4.3 nelle condizioni cromatografiche di 4.1, la massa molecolare relativa del campione e il suo intervallo di distribuzione possono essere ottenuti sostituendo i dati cromatografici del campione nella curva di calibrazione 4.2 con il software di elaborazione dati GPC. La distribuzione delle masse molecolari relative dei diversi peptidi può essere calcolata con il metodo di normalizzazione dell'area del picco, secondo la formula: X=A/A totale×100
- Nella formula: X - Frazione di massa di un peptide con massa molecolare relativa rispetto al peptide totale nel campione, %;
- A - Area del picco di massa molecolare relativa di un peptide;
- Totale A - la somma delle aree dei picchi di ciascun peptide in base alla massa molecolare relativa, calcolata con una cifra decimale.
- 6 Ripetibilità
- La differenza assoluta tra due determinazioni indipendenti ottenute in condizioni di ripetibilità non deve superare il 15% della media aritmetica delle due determinazioni.
- Appendice B: Metodi per la determinazione degli amminoacidi liberi
- Adozione della norma: Q/320205 KAVN05-2016
- 1.2 Reagenti e materiali
- Acido acetico glaciale: puro analiticamente
- Acido perclorico: 0,0500 mol/L
- Indicatore: indicatore cristalvioletto allo 0,1% (acido acetico glaciale)
- 2. Determinazione degli amminoacidi liberi
I campioni sono stati essiccati a 80 °C per 1 ora.
Riporre il campione in un contenitore asciutto per farlo raffreddare naturalmente a temperatura ambiente oppure fino a una temperatura utilizzabile.Pesare circa 0,1 g di campione (con una precisione di 0,001 g) in una beuta conica asciutta da 250 mL.Procedere rapidamente al passaggio successivo per evitare che il campione assorba l'umidità ambientale.Aggiungere 25 ml di acido acetico glaciale e mescolare bene per non più di 5 minuti.Aggiungere 2 gocce di indicatore cristalviolettoTitolare con una soluzione standard di acido perclorico 0,0500 mol/L (±0,001) fino a quando la soluzione non cambia colore da viola al punto finale.
Registrare il volume di soluzione standard consumato.
- Eseguire contemporaneamente la prova a vuoto.
- 3. Calcolo e risultati
- Il contenuto di aminoacidi liberi X nel reagente è espresso come frazione di massa (%) e viene calcolato secondo la formula: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100%, nella formula:
- C - Concentrazione della soluzione standard di acido perclorico in moli per litro (mol/L)
- V1 - Volume utilizzato per la titolazione dei campioni con soluzione standard di acido perclorico, in millilitri (mL).
- Vo - Volume utilizzato per il bianco di titolazione con soluzione standard di acido perclorico, in millilitri (mL);
M - Massa del campione, in grammi (g).
| 0,1445: Massa media di amminoacidi equivalente a 1,00 mL di soluzione standard di acido perclorico [c (HClO4) = 1,000 mol / L]. | 4.2.3 Soluzione standard di titolazione del solfato di cerio: concentrazione c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, preparata secondo GB/T601. | |
| Adozione degli standard: Q/70920556 71-2024 | 1. Principio di determinazione (il ferro come esempio) | I complessi di ferro con amminoacidi presentano una solubilità molto bassa in etanolo anidro, mentre gli ioni metallici liberi sono solubili in etanolo anidro; la differenza di solubilità tra i due in etanolo anidro è stata utilizzata per determinare la velocità di chelazione dei complessi di ferro con amminoacidi. |
| Nella formula: V1 - volume della soluzione standard di solfato di cerio consumato per la titolazione della soluzione di prova, mL; | Etanolo anidro; il resto è identico alla clausola 4.5.2 della norma GB/T 27983-2011. | 3. Fasi dell'analisi |
| Eseguire due prove in parallelo. Pesare 0,1 g del campione essiccato a 103±2℃ per 1 ora, con una precisione di 0,0001 g, aggiungere 100 mL di etanolo anidro per scioglierlo, filtrare, lavare il residuo del filtro con 100 mL di etanolo anidro per almeno tre volte, quindi trasferire il residuo in una beuta da 250 mL, aggiungere 10 mL di soluzione di acido solforico secondo la clausola 4.5.3 della norma GB/T27983-2011, e quindi eseguire i passaggi successivi secondo la clausola 4.5.3 "Riscaldare per sciogliere e poi lasciare raffreddare" della norma GB/T27983-2011. Eseguire contemporaneamente la prova in bianco. | 4. Determinazione del contenuto totale di ferro | 4.1 Il principio di determinazione è lo stesso di quello indicato al punto 4.4.1 della norma GB/T 21996-2008. |
4.2. Reagenti e soluzioni
| 4.2.1 Acido misto: Aggiungere 150 ml di acido solforico e 150 ml di acido fosforico a 700 ml di acqua e mescolare bene. | 4.2.2 Soluzione indicatrice di sodio difenilammina solfonato: 5 g/L, preparata secondo GB/T603. | 4.2.3 Soluzione standard di titolazione del solfato di cerio: concentrazione c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, preparata secondo GB/T601. | |
| 4.3 Fasi dell'analisi | Eseguire due prove in parallelo. Pesare 0,1 g di campione, con una precisione di 0,20001 g, collocarlo in una beuta da 250 mL, aggiungere 10 mL di miscela acida, dopo la dissoluzione, aggiungere 30 mL di acqua e 4 gocce di soluzione indicatrice di sodio dianilina solfonato, quindi eseguire i passaggi successivi secondo la clausola 4.4.2 della norma GB/T21996-2008. Eseguire contemporaneamente la prova in bianco. | 4.4 Rappresentazione dei risultati | Il contenuto totale di ferro X1 dei complessi di ferro degli amminoacidi in termini di frazione di massa del ferro, il valore espresso in %, è stato calcolato secondo la formula (1): |
| X1=(V-V0)×C×M×10-3×100 | V0 - soluzione standard di solfato di cerio consumata per la titolazione della soluzione di riferimento, mL; | V0 - soluzione standard di solfato di cerio consumata per la titolazione della soluzione di riferimento, mL; | C - Concentrazione effettiva della soluzione standard di solfato di cerio, mol/L5. Calcolo del contenuto di ferro nei chelatiIl contenuto di ferro X2 nel chelato in termini di frazione di massa di ferro, il valore espresso in %, è stato calcolato secondo la formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/m1 × 100 |
| Nella formula: V1 - volume della soluzione standard di solfato di cerio consumato per la titolazione della soluzione di prova, mL; | V2 - soluzione standard di solfato di cerio consumata per la titolazione della soluzione di riferimento, mL;nom1 - Massa del campione, g. Si consideri la media aritmetica dei risultati delle determinazioni parallele come risultato della determinazione, e la differenza assoluta dei risultati delle determinazioni parallele non superi lo 0,3%. | 0,05585 - massa di ferro ferroso espressa in grammi equivalente a 1,00 mL di soluzione standard di solfato di cerio C[Ce(SO4)2.4H20] = 1,000 mol/L.nom1 - Massa del campione, g. Si consideri la media aritmetica dei risultati delle determinazioni parallele come risultato della determinazione, e la differenza assoluta dei risultati delle determinazioni parallele non superi lo 0,3%. | 6. Calcolo del tasso di chelazioneTasso di chelazione X3, il valore espresso in %, X3 = X2/X1 × 100Appendice C: Metodi per la determinazione del tasso di chelazione di Zinpro |
Adozione della norma: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagenti e materiali
a) Acido acetico glaciale: purezza analitica; b) Acido perclorico: 0,0500 mol/L; c) Indicatore: indicatore cristalvioletto allo 0,1% (acido acetico glaciale)
2. Determinazione degli amminoacidi liberi
2.1 I campioni sono stati essiccati a 80 °C per 1 ora.
2.2 Collocare il campione in un contenitore asciutto per farlo raffreddare naturalmente a temperatura ambiente oppure fino a una temperatura utilizzabile.
2.3 Pesare circa 0,1 g di campione (con una precisione di 0,001 g) in una beuta conica asciutta da 250 mL
2.4 Procedere rapidamente alla fase successiva per evitare che il campione assorba l'umidità ambientale.
2.5 Aggiungere 25 ml di acido acetico glaciale e mescolare bene per non più di 5 minuti.
2.6 Aggiungere 2 gocce di indicatore cristalvioletto.
2.7 Titolare con una soluzione standard di acido perclorico 0,0500 mol/L (±0,001) fino a quando la soluzione non cambia colore da viola a verde per 15 secondi senza subire variazioni di colore, che rappresenta il punto finale.
2.8 Registrare il volume di soluzione standard consumato.
2.9 Eseguire contemporaneamente la prova in bianco.
- 3. Calcolo e risultati
- catalano
- Physicochemical parameters
V1 - Volume utilizzato per la titolazione dei campioni con soluzione standard di acido perclorico, in millilitri (mL).
Vo - Volume utilizzato per il bianco di titolazione con soluzione standard di acido perclorico, in millilitri (mL);
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Indirizzo: n. 147 Qingpu Road, Shouan Town, Pujiang County, Chengdu City, Sichuan Province, Cina
Telefono: 86-18880477902
Libri
Oligoelementi inorganici
- Oligoelementi organici
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Profilo Aziendale
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | Clicca per richiedere informazioni | © Copyright - 2010-2025: Tutti i diritti riservati. | Mappa del sito RICERCA PRINCIPALE Telefono |
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| Bird | cinese | francese | tedesco spagnolo |
| Aquatic animals | giapponese | coreano | arabo greco |
| turco | Italiano | ||
| Ruminant animal g/head day | January 0.75 | indonesiano afrikaans svedese |
Polacco
- basco
- catalano
- Physicochemical parameters
hindi
Lao
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
bulgaro
- Cebuano
- This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
- The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
- croato
Olandese
| Application object | Urdu vietnamita | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | Haitiano | Hausa | Kinyarwanda Hmong ungherese |
| Piglets and fattening pigs | Igbo | giavanese | Kannada Khmer curdo |
| Kirghizi | latino | ||
| Bird | 300～400 | 45～60 | macedone malese Malayalam |
| Aquatic animals | 200～300 | 30～45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
norvegese
- Pashto
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
serbo
Sesotho
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
Sindhi
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
swahili
Tagiko
Tamil
Telugu
tailandese
| Application object | Urdu vietnamita | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| yiddish | Yoruba | Zulu | Kinyarwanda Oriya Turkmen |
| Uiguro | 250～400 | 37.5～60 | 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality; 2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion; 3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality. |
| Bird | 300～400 | 45～60 | 1. Improve feather glossiness; 2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk; 3. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 4. Improve feed conversion and increase growth rate. |
| Aquatic animals | January 300 | 45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
| Ruminant animal g/head day | 2.4 | 1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk; 2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality. |
4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
a) Mn: ≥ 10.0%
b) Total amino acids: ≥ 19.5%
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides
Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;
Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.
Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Breeding pig | 200～300 | 30～45 | 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility; 2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles. |
| Piglets and fattening pigs | 100～250 | 15～37.5 | 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance; 2. Promote growth and improve feed conversion significantly; 3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage. |
| Bird | 250～350 | 37.5～52.5 | 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate; 3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases. |
| Aquatic animals | 100～200 | 15～30 | 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance; 2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs. |
| Ruminant animal g/head day | Cattle 1.25 | 1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage; 2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs, and increase the newborn weight of young animals. | |
| Goat 0.25 |
Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates
| S/N | F: Functional attributes | A: Competitive differences | B: Benefits brought by competitive differences to users |
| 1,52 | Selectivity control of raw materials | Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides | High biological safety, avoiding cannibalism |
| 2 | Directional digestion technology for double protein biological enzyme | High proportion of small molecular peptides | More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability |
| 3 | Advanced pressure spray & drying technology | Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture | Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed |
| Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations | Improve the stability of feed products | ||
| 4 | Advanced production control technology | Totally enclosed process, high degree of automatic control | Safe and stable quality |
| 5 | Advanced quality control technology | Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate | Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency |
Part 7 Competitor Comparison
Standard VS Standard
Comparison of peptide distribution and chelation rate of products
| Sustar's products | Proportion of small peptides（180-500） | Zinpro's products | Proportion of small peptides（180-500） |
| AA-Cu | ≥74% | AVAILA-Cu | 78% |
| AA-Fe | ≥48% | AVAILA-Fe | 59% |
| AA-Mn | ≥33% | AVAILA-Mn | 53% |
| AA-Zn | ≥37% | AVAILA-Zn | 56% |
| Sustar's products | Chelation rate | Zinpro's products | Chelation rate |
| AA-Cu | 94.8% | AVAILA-Cu | 94.8% |
| AA-Fe | 95.3% | AVAILA-Fe | 93.5% |
| AA-Mn | 94.6% | AVAILA-Mn | 94.6% |
| AA-Zn | 97.7% | AVAILA-Zn | 90.6% |
The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.
Comparison of the content of 17 amino acids in different products
| Name of amino acids | Sustar's Copper Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA copper | Sustar's Ferrous Amino Acid C helate Feed Grade | Zinpro's AVAILA iron | Sustar's Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA manganese | Sustar's Zinc Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA zinc |
| aspartic acid (%) | 1.88 | 0.72 | 1.50 | 0.56 | 1.78 | 1.47 | 1.80 | 2.09 |
| glutamic acid (%) | 4.08 | 6.03 | 4.23 | 5.52 | 4.22 | 5.01 | 4.35 | 3.19 |
| Serine (%) | 0.86 | 0.41 | 1.08 | 0.19 | 1.05 | 0.91 | 1.03 | 2.81 |
| Histidine (%) | 0.56 | 0.00 | 0.68 | 0.13 | 0.64 | 0.42 | 0.61 | 0.00 |
| Glycine (%) | 1.96 | 4.07 | 1.34 | 2.49 | 1.21 | 0.55 | 1.32 | 2.69 |
| Threonine (%) | 0.81 | 0.00 | 1.16 | 0.00 | 0.88 | 0.59 | 1.24 | 1.11 |
| Arginine (%) | 1.05 | 0.78 | 1.05 | 0.29 | 1.43 | 0.54 | 1.20 | 1.89 |
| Alanine (%) | 2.85 | 1.52 | 2.33 | 0.93 | 2.40 | 1.74 | 2.42 | 1.68 |
| Tyrosinase (%) | 0.45 | 0.29 | 0.47 | 0.28 | 0.58 | 0.65 | 0.60 | 0.66 |
| Cystinol (%) | 0.00 | 0.00 | 0.09 | 0.00 | 0.11 | 0.00 | 0.09 | 0.00 |
| Valine (%) | 1.45 | 1.14 | 1.31 | 0.42 | 1.20 | 1.03 | 1.32 | 2.62 |
| Methionine (%) | 0.35 | 0.27 | 0.72 | 0.65 | 0.67 | 0.43 | January 0.75 | 0.44 |
| Phenylalanine (%) | 0.79 | 0.41 | 0.82 | 0.56 | 0.70 | 1.22 | 0.86 | 1.37 |
| Isoleucine (%) | 0.87 | 0.55 | 0.83 | 0.33 | 0.86 | 0.83 | 0.87 | 1.32 |
| Leucine (%) | 2.16 | 0.90 | 2.00 | 1.43 | 1.84 | 3.29 | 2.19 | 2.20 |
| Lysine (%) | 0.67 | 2.67 | 0.62 | 1.65 | 0.81 | 0.29 | 0.79 | 0.62 |
| Proline (%) | 2.43 | 1.65 | 1.98 | 0.73 | 1.88 | 1.81 | 2.43 | 2.78 |
| Total amino acids (%) | 23.2 | 21.4 | 22.2 | 16.1 | 22.3 | 20.8 | 23.9 | 27.5 |
Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.
Part 8 Effects of use
Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period
Production Process
- Targeted chelation technology
- Shear emulsification technology
- Pressure spray & drying technology
- Refrigeration & dehumidification technology
- Advanced environmental control technology
Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides
Adoption of standard: GB/T 22492-2008
1 Test Principle:
It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.
2. Reagents
The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.
2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),
2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine
3 Instrument and equipment
3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.
3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.
3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.
4 Operating steps
4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)
4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.
4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.
4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.
4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.
4.1.5 Detection time: 30 min.
4.1.6 Sample injection volume: 20μL.
4.1.7 Column temperature: room temperature.
4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).
4.2 Production of relative molecular mass standard curves
The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.
4.3 Sample treatment
Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.
5. Calculation of relative molecular mass distribution
After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100
In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;
A - Peak area of a relative molecular mass peptide;
Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.
6 Repeatability
The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.
Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids
Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016
1.2 Reagents and materials
Glacial acetic acid: analytically pure
Perchloric acid: 0.0500 mol/L
Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
The samples were dried at 80°C for 1 hour.
Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.
Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture
Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.
Add 2 drops of crystal violet indicator
Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.
Record the volume of standard solution consumed.
Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:
C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate
Adoption of standards: Q/70920556 71-2024
1. Determination principle (Fe as an example)
Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.
2. Reagents & Solutions
Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.
3. Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.
4. Determination of total iron content
4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.
4.2. Reagents & Solutions
4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.
4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.
4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.
4.3 Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.
4.4 Representation of results
The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):
X1=(V-V0)×C×M×10-3×100
In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L
5. Calculation of iron content in chelates
The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100
In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;
0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.
m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.
6. Calculation of chelation rate
Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100
Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate
Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagents and materials
a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.
2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask
2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.
2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.
2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.
2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.
2.8 Record the volume of standard solution consumed.
2.9 Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)
In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
4. Calculation of chelation rate
The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.
Post time: Sep-17-2025
